Heterologe Produktion pilzlicher Maleidride enthüllt die kryptische Cyclisierung in ihrer Biosynthese

Williams, Katherine; Szwalbe, Agnieszka J.; Mulholland, Nicholas Phillip; Vincent, Jason Leigh; Bailey, Andy M.; Willis, Christine L.; Simpson, Thomas J.; Cox, Russell J.

dc.identifier.uri	http://dx.doi.org/10.15488/5181
dc.identifier.uri	https://www.repo.uni-hannover.de/handle/123456789/5228
dc.contributor.author	Williams, Katherine
dc.contributor.author	Szwalbe, Agnieszka J.
dc.contributor.author	Mulholland, Nicholas Phillip
dc.contributor.author	Vincent, Jason Leigh
dc.contributor.author	Bailey, Andy M.
dc.contributor.author	Willis, Christine L.
dc.contributor.author	Simpson, Thomas J.
dc.contributor.author	Cox, Russell J.
dc.date.accessioned	2019-08-15T09:06:59Z
dc.date.available	2019-08-15T09:06:59Z
dc.date.issued	2016
dc.identifier.citation	Williams, Katherine; Szwalbe, Agnieszka J.; Mulholland, Nicholas Phillip; Vincent, Jason Leigh; Bailey, Andy M. et al.: Heterologe Produktion pilzlicher Maleidride enthüllt die kryptische Cyclisierung in ihrer Biosynthese. In: Angewandte Chemie 128 (2016), Nr. 23, S. 6896-6900. DOI: https://doi.org/10.1002/ange.201511882
dc.description.abstract	Die von Pilzen produzierten Maleidride sind eine wichtige Klasse bioaktiver Sekundarmetaboliten, die aus sieben-, acht- oder neungliedrigen Carbocyclen bestehen. Jeder Cyclus ist mit einem oder zwei anellierten Maleinsaureanhydridresten substituiert. Durch Gen-Knockouts und heterologe Expressionsexperimente wurde die Biosynthese von Byssochlaminsaure (ein Nonadrid) und Agnestadrid A (ein Heptadrid) untersucht. Unsere Experimente zeigen, dass der Vorlaufer der Cyclisierung von einer iterativen, vollstandig reduzierenden, pilzlichen Polyketidsynthase erzeugt wird, die durch eine Hydrolase und zwei Citrat-verarbeitende Enzyme unterstutzt wird. Die ungewohnliche Cyclisierung wird zum einen von zwei Proteinen katalysiert, die Homologien zu Ketosteroidisomerasen aufweisen, und zum anderen von zwei weiteren Proteinen mit Homologien zu Phosphatidylethanolamin-bindenden Proteinen.	ger
dc.language.iso	ger
dc.publisher	Weinheim : Wiley-VCH
dc.relation.ispartofseries	Angewandte Chemie 128 (2016), Nr. 23
dc.rights	CC BY 4.0 Unported
dc.rights.uri	https://creativecommons.org/licenses/by/4.0/
dc.subject	Organic chemistry	eng
dc.subject	Chemistry	eng
dc.subject	Hydrolase	eng
dc.subject	Biochemistry	eng
dc.subject.ddc	540 \| Chemie	ger
dc.subject.ddc	660 \| Technische Chemie	ger
dc.title	Heterologe Produktion pilzlicher Maleidride enthüllt die kryptische Cyclisierung in ihrer Biosynthese
dc.type	Article
dc.type	Text
dc.relation.issn	0044-8249
dc.relation.doi	https://doi.org/10.1002/ange.201511882
dc.bibliographicCitation.issue	23
dc.bibliographicCitation.volume	128
dc.bibliographicCitation.firstPage	6896
dc.bibliographicCitation.lastPage	6900
dc.description.version	publishedVersion
tib.accessRights	frei zug�nglich