dc.identifier.uri |
http://dx.doi.org/10.15488/5181 |
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dc.identifier.uri |
https://www.repo.uni-hannover.de/handle/123456789/5228 |
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dc.contributor.author |
Williams, Katherine
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dc.contributor.author |
Szwalbe, Agnieszka J.
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dc.contributor.author |
Mulholland, Nicholas Phillip
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dc.contributor.author |
Vincent, Jason Leigh
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dc.contributor.author |
Bailey, Andy M.
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dc.contributor.author |
Willis, Christine L.
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dc.contributor.author |
Simpson, Thomas J.
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dc.contributor.author |
Cox, Russell J.
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dc.date.accessioned |
2019-08-15T09:06:59Z |
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dc.date.available |
2019-08-15T09:06:59Z |
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dc.date.issued |
2016 |
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dc.identifier.citation |
Williams, Katherine; Szwalbe, Agnieszka J.; Mulholland, Nicholas Phillip; Vincent, Jason Leigh; Bailey, Andy M. et al.: Heterologe Produktion pilzlicher Maleidride enthüllt die kryptische Cyclisierung in ihrer Biosynthese. In: Angewandte Chemie 128 (2016), Nr. 23, S. 6896-6900. DOI: https://doi.org/10.1002/ange.201511882 |
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dc.description.abstract |
Die von Pilzen produzierten Maleidride sind eine wichtige Klasse bioaktiver Sekundarmetaboliten, die aus sieben-, acht- oder neungliedrigen Carbocyclen bestehen. Jeder Cyclus ist mit einem oder zwei anellierten Maleinsaureanhydridresten substituiert. Durch Gen-Knockouts und heterologe Expressionsexperimente wurde die Biosynthese von Byssochlaminsaure (ein Nonadrid) und Agnestadrid A (ein Heptadrid) untersucht. Unsere Experimente zeigen, dass der Vorlaufer der Cyclisierung von einer iterativen, vollstandig reduzierenden, pilzlichen Polyketidsynthase erzeugt wird, die durch eine Hydrolase und zwei Citrat-verarbeitende Enzyme unterstutzt wird. Die ungewohnliche Cyclisierung wird zum einen von zwei Proteinen katalysiert, die Homologien zu Ketosteroidisomerasen aufweisen, und zum anderen von zwei weiteren Proteinen mit Homologien zu Phosphatidylethanolamin-bindenden Proteinen. |
ger |
dc.language.iso |
ger |
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dc.publisher |
Weinheim : Wiley-VCH |
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dc.relation.ispartofseries |
Angewandte Chemie 128 (2016), Nr. 23 |
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dc.rights |
CC BY 4.0 Unported |
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dc.rights.uri |
https://creativecommons.org/licenses/by/4.0/ |
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dc.subject |
Organic chemistry |
eng |
dc.subject |
Chemistry |
eng |
dc.subject |
Hydrolase |
eng |
dc.subject |
Biochemistry |
eng |
dc.subject.ddc |
540 | Chemie
|
ger |
dc.subject.ddc |
660 | Technische Chemie
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ger |
dc.title |
Heterologe Produktion pilzlicher Maleidride enthüllt die kryptische Cyclisierung in ihrer Biosynthese |
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dc.type |
Article |
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dc.type |
Text |
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dc.relation.issn |
0044-8249 |
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dc.relation.doi |
https://doi.org/10.1002/ange.201511882 |
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dc.bibliographicCitation.issue |
23 |
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dc.bibliographicCitation.volume |
128 |
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dc.bibliographicCitation.firstPage |
6896 |
|
dc.bibliographicCitation.lastPage |
6900 |
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dc.description.version |
publishedVersion |
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tib.accessRights |
frei zug�nglich |
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