Heterologe Produktion bakterieller und basidiomycetischer Enzyme für die Anwendung in der Backindustrie

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dc.identifier.uri http://dx.doi.org/10.15488/4286
dc.identifier.uri https://www.repo.uni-hannover.de/handle/123456789/4320
dc.contributor.author Schulz, Kathrin ger
dc.date.accessioned 2019-01-10T13:02:10Z
dc.date.available 2019-01-10T13:02:10Z
dc.date.issued 2018
dc.identifier.citation Schulz, Kathrin: Heterologe Produktion bakterieller und basidiomycetischer Enzyme für die Anwendung in der Backindustrie. Hannover : Gottfried Wilhelm Leibniz Universität, Diss., 2018, X, 93 S. DOI: https://doi.org/10.15488/4286 ger
dc.description.abstract Die Brotherstellung ist eine der ältesten bekannten Biotechnologien. Die kontinuierliche Verbesserung dieses Prozesses vollzog sich parallel der Entwicklung zu einer modernen zivilisierten Gesellschaft. Um schwankende Rohstoffeigenschaften auszugleichen, der wachsenden Nachfrage nach speziellen Broterzeugnissen nachzukommen und die Verarbeitung des Teiges zu verbessern, nutzt die Industrie immer häufiger chemische und enzymatische Backmittel, wobei letztere in der heutigen Zeit als Lebensmitteladditiv unverzichtbar sind. Hierbei ist besonders bedeutend, dass eine Vielzahl der Enzyme während den thermischen Prozessen deaktiviert werden, somit nicht in ihrer aktiven Form im finalen Produkt vorliegen und folglich nicht gekennzeichnet werden müssen. In der vorliegenden Arbeit wurden zwei potentielle Backenzyme aus mikrobiellen Kulturüberstanden isoliert, auf biochemischer und molekularer Ebene charakterisiert und für anschließende Applikationsstudien heterolog produziert. Eines der isolierten Enzyme, eine Ferulasäureesterase (FAE) aus Streptomyces werraensis (SwFAED) wurde heterolog mittels eines Kälte-Schock-Systems in Escherichia coli produziert. Eine nachfolgende Co-Expression der Chaperone groES-groEL erzielte eine Verdopplung der Enzymaktivität. SwFAED weist keinerlei Ähnlichkeit bezüglich der Aminosäuresequenz zu bisher bekannten FAEs auf. Das Substratprofil demonstrierte eine Präferenz für voluminöse, natürliche Substrate wie feruloylierte Saccharide. Bei der Behandlung von Weizenteig konnte durch den Zusatz einer geringen Aktivität von 0,3 U kg-1 in Kombination mit Polysaccharid-abbauenden Enzymen aus Aspergillus das Gebäckvolumen eines Weizenbrotes um annähernd 10 % gesteigert werden. Das Temperatur- sowie pHOptimum (40 °C, pH 7,5) ermöglichen eine Applikation in der Backindustrie. Darüber hinaus wurde eine prolylspezifische Endopeptidase (FvpP) aus Flammulina velutipes gereinigt und die katalytische Enzymaktivität mittels der heterologen Produktion in Aspergillus oryzae verifiziert. Durch den Zusatz von Fe2+ bzw. Fe3+ konnte die FvpP-Aktivität gesteigert werden, wobei die Zugabe von Cu2+, Mn2+, Zn2+, Ni2+, Co2+ und geringe Konzentrationen von Z-Pro-Prolinal die Enzymaktivität senkten. Das Enzym wurde bezüglich seiner Spaltstellenspezifität untersucht und katalysiert effizient die Hydrolyse von prolinreichen Peptiden wie Insulinkette B, Angiotensin I und β-Casein. Ferner wurden Hydrolyseprodukte der Zöliakie auslösenden Komponente in Weizengluten, α-Gliadin, sowie die Spaltstellen von toxischen Epitopen in silico identifiziert. Dies eröffnet den potentiellen Einsatz in der Lebensmittelindustrie für die Produktion glutenfreier Lebensmittel. ger
dc.language.iso ger ger
dc.publisher Hannover : Institutionelles Repositorium der Leibniz Universität Hannover
dc.rights Es gilt deutsches Urheberrecht. Das Dokument darf zum eigenen Gebrauch kostenfrei genutzt, aber nicht im Internet bereitgestellt oder an Außenstehende weitergegeben werden. ger
dc.subject Baking enzyme eng
dc.subject heterologous expression eng
dc.subject industrial enzyme eng
dc.subject Backenzyme ger
dc.subject heterologe Expression ger
dc.subject industrielle Enzyme ger
dc.subject.ddc 540 | Chemie ger
dc.title Heterologe Produktion bakterieller und basidiomycetischer Enzyme für die Anwendung in der Backindustrie ger
dc.type doctoralThesis ger
dc.type Text ger
dc.description.version publishedVersion ger
tib.accessRights frei zug�nglich ger


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