Charakterisierung des mitochondrialen Proteoms von Grünalgen

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dc.identifier.uri http://dx.doi.org/10.15488/10514
dc.identifier.uri https://www.repo.uni-hannover.de/handle/123456789/10591
dc.contributor.advisor Braun, Hans-Peter
dc.contributor.advisor Senkler, Jennifer
dc.contributor.author Schulz, Robin eng
dc.date.accessioned 2021-03-10T18:25:53Z
dc.date.available 2021-03-10T18:25:53Z
dc.date.issued 2020-08
dc.identifier.citation Schulz, Robin: Charakterisierung des mitochondrialen Proteoms von Grünalgen. Hannover : Gottfried Wilhelm Leibniz Universität, Master Thesis, 2020, 89 S. DOI: https://doi.org/10.15488/10514 eng
dc.description.abstract Mitochondrien sind die Kraftwerke der Zelle. Die mitochondriale Atmung stellt einen Großteil der Energie für den zellulären Stoffwechsel mittels oxidativer Phosphorylierung (OXPHOS) zur Verfügung. Diese Reaktion wird durch ein System von fünf Proteinkomplexen realisiert: NADH Dehydrogenase (Komplex I), Succinat Dehydrogenase (Komplex II), Cytochrom bc1 Komplex (Komplex III), Cytochrom c Oxidase (Komplex IV) und F0-F1 ATP Synthase (Komplex V). Dabei können sich die Komplexe I, III und IV zu Superkomplexen zusammenlagern, wodurch Stabilität und Effizienz des Systems verbessert werden können. In Pflanzen steht die mitochondriale Energiegewinnung zudem in Wechselwirkung mit der durch die Photosynthese. In dieser Arbeit wird das OXPHOS System der Grünalge Polytomella sp. charakterisiert, welche im Verlauf der Evolution ihre Photosynthesefunktion verloren hat. Anpassungen der mitochondrialen Energiegewinnung an ihre heterotrophe Lebensweise werden durch den Vergleich ihrer OXPHOS Komplexe mit denen der eng verwandten, photosynthetisch aktiven Grünalge Chlamydomonas reinhardtii, sowie der Modellpflanze Arabidopsis thaliana analysiert. Dafür wurden zunächst mittels 2D Blau Nativer (BN) / SDS PAGE mitochondriale Proteinkomplexe dieser Organismen charakterisiert. Ein direkter Vergleich zwischen Polytomella sp. und C. reinhardtii mittels fluoreszenzbasierter differentielle Gelelektrophorese zeigte sowohl Unterschiede in Aufbau sowie Intensität vieler Untereinheiten. Durch massenspektrometrische (MS) Analyse wurden diese Proteine identifiziert. Durch In-Gel Aktivitätsfärbung der Komplexe I und IV konnten bei Polytomella sp. große Superkomplexe aufgezeigt werden, die in der 2D BN/SDS-PAGE aufgrund von Überlagerung mit andere großen Proteinkomplexen nicht zu erkennen waren. Mithilfe von Large-Pore BN PAGE konnten infolgedessen zwei Superkomplexe visualisiert werden, bei denen es sich um I+IV6 und I+III4 handeln könnte. Eine Shotgun MS Analyse der beiden Grünalgen führte zum Nachweis weiterer Proteine, die im Rahmen der gelbasierten Experimente nicht nachgewiesen werden konnten. Diese Arbeit ermöglicht damit einen Einblick in die Besonderheiten des pflanzlichen OXPHOS Systems der heterotrophen Grünalge Polytomella sp. im Vergleich zu den photoautotrophen Systemen in C. reinhardtii bzw. A. thaliana. ger
dc.language.iso ger eng
dc.publisher Hannover : Gottfried Wilhelm Leibniz Universität
dc.rights CC BY 3.0 DE eng
dc.rights.uri http://creativecommons.org/licenses/by/3.0/de/ eng
dc.subject Pflanzenproteomik ger
dc.subject Grünalgen ger
dc.subject OXPHOS ger
dc.subject Chlamydomonas reinhardtii ger
dc.subject Polytomella sp. ger
dc.subject BN-PAGE ger
dc.subject DIGE ger
dc.subject lpBN-PAGE ger
dc.subject GelMap ger
dc.subject.ddc 570 | Biowissenschaften, Biologie eng
dc.title Charakterisierung des mitochondrialen Proteoms von Grünalgen eng
dc.type masterThesis eng
dc.type Text eng
dc.description.version publishedVersion eng
tib.accessRights frei zug�nglich eng


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