Aktivierung des Psp-Systems durch TatA-induzierten Membranstress in Escherichia coli

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Heidrich, Eyleen Sabine: Aktivierung des Psp-Systems durch TatA-induzierten Membranstress in Escherichia coli. Hannover : Gottfried Wilhelm Leibniz Universität, Diss., 2019, 166 S. DOI: https://doi.org/10.15488/4469

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Das phage shock protein (Psp)-System stellt eine bakterielle Stress-Antwort dar, die durch verschiedene Bedingungen aktiviert wird, die alle gemeinsam haben, sich negativ auf die Eigenschaften der Cytoplasmamembran auszuwirken. Obwohl die erste Psp-Komponente, PspA, bereits vor drei Jahrzehnten in Escherichia coli entdeckt wurde, ist es bis heute unklar, welches Stress-Signal in der Cytoplasmamembran die Psp-Antwort auslöst. Um herauszufinden, welches Stress-Signal an der Cytoplasmamembran stattfinden muss, wurde auf Grund seines einfachen Aufbaus der Membrananker der twin-arginine translocation (Tat)- System-Komponente TatA genutzt und als Modellinduktor der Psp-Antwort in E. coli etabliert. Es konnte gezeigt werden, dass die rekombinante Überproduktion des ungewöhnlich kurzen TatA-Transmembranankers zu einer Schwächung des Membranpotentials und somit der Protonenmotorischen Kraft führt. Es wurde jedoch klar, dass die Aktivierung des Psp-Systems nicht auf eine Schwächung der Protonenmotorischen Kraft durch TatA zurückzuführen ist, sondern das Psp-System wahrscheinlich durch eine durch TatA verursachte Änderung des an der Cytoplasmamembran anliegenden Krümmungsstresses induziert wird. PspA stellt die regulatorische Schlüsselkomponente des Psp-Systems dar und wirkt möglicherweise zusätzlich als Effektor- und Sensorkomponente. PspA ist auf Grund dessen Gegenstand vieler Studien zur Stresswahrnehmung und Signalkaskade des Psp-Systems. Es ist jedoch bis heute unklar, auf welchen Mechanismus der Wechsel zwischen den verschiedenen PspA-Funktionen zurückzuführen ist. In dieser Arbeit konnte gezeigt werden, dass die C-terminale PspA-Domäne PspA(145-222), welche für die Oligomerisierung PspAs essentiell ist, ebenfalls in der Lage ist, PspF in einem pspA-Deletionsstamm zu inhibieren. Im Gegensatz zu PspA und zur gut charakterisierten PspA-Domäne PspA(1-144) induziert PspA(145-222) bei rekombinanter Überproduktion das Psp-System in einem psp-Wildtyphintergrund. Zusätzlich kann die PspF-Inhibition durch PspA(145-222) durch TatAinduzierten Membranstress reduziert werden. Zusätzlich gelang es zu zeigen, dass die Veränderung des Krümmungstresses der Cytoplasmamembran das Psp-Systems über eine PspC-abhängige Signalkaskade aktiviert und PspA zur Stresswahrnehmung und -weiterleitung an PspF an der Cytoplasmamembran mit der C-terminalen Domäne von PspC interagieren muss. Basierend auf den in dieser Arbeit vorgestellten Daten gelang es ein integratives Modell der Wahrnehmung von TatA-induziertem Membranstress und Signalkaskade des Psp-Systems zu entwickeln.
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Document Type: DoctoralThesis
Publishing status: publishedVersion
Issue Date: 2019
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