Heterologe Produktion bakterieller und basidiomycetischer Proteine und deren Anwendung in der Backindustrie

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Schulz, Kathrin: Heterologe Produktion bakterieller und basidiomycetischer Proteine und deren Anwendung in der Backindustrie. Hannover : Gottfried Wilhelm Leibniz Universität, Diss., 2018, X, 93 S. DOI: https://doi.org/10.15488/4286

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Die Brotherstellung ist eine der ältesten bekannten Biotechnologien. Die kontinuierlicheVerbesserung dieses Prozesses vollzog sich parallel der Entwicklung zu einer modernenzivilisierten Gesellschaft. Um schwankende Rohstoffeigenschaften auszugleichen, derwachsenden Nachfrage nach speziellen Broterzeugnissen nachzukommen und die Verarbeitungdes Teiges zu verbessern, nutzt die Industrie immer häufiger chemische und enzymatischeBackmittel, wobei letztere in der heutigen Zeit als Lebensmitteladditiv unverzichtbar sind.Hierbei ist besonders bedeutend, dass eine Vielzahl der Enzyme während den thermischenProzessen deaktiviert werden, somit nicht in ihrer aktiven Form im finalen Produkt vorliegenund folglich nicht gekennzeichnet werden müssen. In der vorliegenden Arbeit wurden zweipotentielle Backenzyme aus mikrobiellen Kulturüberstanden isoliert, auf biochemischer undmolekularer Ebene charakterisiert und für anschließende Applikationsstudien heterologproduziert.Eines der isolierten Enzyme, eine Ferulasäureesterase (FAE) aus Streptomyces werraensis(SwFAED) wurde heterolog mittels eines Kälte-Schock-Systems in Escherichia coliproduziert. Eine nachfolgende Co-Expression der Chaperone groES-groEL erzielte eineVerdopplung der Enzymaktivität. SwFAED weist keinerlei Ähnlichkeit bezüglich derAminosäuresequenz zu bisher bekannten FAEs auf. Das Substratprofil demonstrierte einePräferenz für voluminöse, natürliche Substrate wie feruloylierte Saccharide. Bei derBehandlung von Weizenteig konnte durch den Zusatz einer geringen Aktivität von 0,3 U kg-1in Kombination mit Polysaccharid-abbauenden Enzymen aus Aspergillus das Gebäckvolumeneines Weizenbrotes um annähernd 10 % gesteigert werden. Das Temperatur- sowie pHOptimum(40 °C, pH 7,5) ermöglichen eine Applikation in der Backindustrie.Darüber hinaus wurde eine prolylspezifische Endopeptidase (FvpP) aus Flammulina velutipesgereinigt und die katalytische Enzymaktivität mittels der heterologen Produktion in Aspergillusoryzae verifiziert. Durch den Zusatz von Fe2+ bzw. Fe3+ konnte die FvpP-Aktivität gesteigertwerden, wobei die Zugabe von Cu2+, Mn2+, Zn2+, Ni2+, Co2+ und geringe Konzentrationen vonZ-Pro-Prolinal die Enzymaktivität senkten. Das Enzym wurde bezüglich seinerSpaltstellenspezifität untersucht und katalysiert effizient die Hydrolyse von prolinreichenPeptiden wie Insulinkette B, Angiotensin I und β-Casein. Ferner wurden Hydrolyseprodukteder Zöliakie auslösenden Komponente in Weizengluten, α-Gliadin, sowie die Spaltstellen vontoxischen Epitopen in silico identifiziert. Dies eröffnet den potentiellen Einsatz in derLebensmittelindustrie für die Produktion glutenfreier Lebensmittel.
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Publikationstyp: doctoralThesis
Publikationsstatus: publishedVersion
Erstveröffentlichung: 2018
Die Publikation erscheint in Sammlung(en):Naturwissenschaftliche Fakultät
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